Investigadores de varios grupos españoles han publicado en la revista Nature Catalysis un interesante estudio en el que se describe la preparación de una enzima hidrolítica a partir de mutantes de la fragacetoxina C de la anémona de mar rediseñados mediante métodos computacionales. La enzima, construida sobre una proteína formadora de poros, se ensambló en forma de nanoporos catalíticos sobre un modelo de membrana. Estos nanorreactores, cuyo diseño es de una elegancia notable, demostraron ser capaces de descomponer pequeños fragmentos de poli(tereftalato de etileno) [PET], uno de los principales polímeros industriales cuyo uso en envases, textiles y una gran variedad de objetos de uso común es bien conocido.  

El desarrollo de hidrolasas capaces de despolimerizar poliésteres es un campo de gran interés, ya que daría lugar a un procedimiento de eliminación de nanoplásticos alternativo a los procesos de filtración mediante membranas utilizados en la depuración de aguas residuales. Es interesante resaltar que no solo el poli(tereftalato de etileno), sino también muchos bioplásticos están formados por poliésteres que, en mayor o menor medida, terminarán diseminados en el medio ambiente. Las enzimas capaces de degradar nanoplásticos deben poseer centros activos accesibles, afines hacia macromoléculas hidrófobas y ser capaces de mantener la actividad una vez soportados, propiedades que las enzimas naturales no satisfacen.  

El resultado obtenido en esta investigación es muy relevante, ya que demuestra la posibilidad de utilizar modificaciones genéticas para convertir poros de membranas en enzimas capaces de abordar una reacción de interés industrial. Los resultados de la prueba de concepto descrita en el trabajo son muy prometedores, y consistieron en la degradación de nanopartículas de poli(tereftalato de etileno) de unos 100 nanómetros de diámetro para dar lugar a una variedad de oligómeros y monómeros despolimerizados que deberían resultar metabolizables por microorganismos.